Feita descoberta para determinar a qualidade do leite UHT

Qualidade – Um novo método de análise foi desenvolvido para determinar simultaneamente o teor das ligações cruzadas de 2 aminoácidos, lisinoalanina e lantionina, e diferentes marcadores para reações de maillard, que frequentemente ocorrem durante a produção e estocagem do leite longa vida.

O desenvolvimento das ligações cruzadas de proteínas, lisinoalanina e lantionina, bem com as reações de Maillard pode afetar a qualidade e a estabilidade das proteínas dos alimentos quando são processadas, como o tratamento para aumentar a vida útil do leite, Ultra-High Temperature (UHT), pós ou outros ingredientes lácteos, que ocorrem como resultado do tratamento térmico severo e subsequente armazenamento fora da cadeia de frio. A vida útil do leite longa vida é uma parte importante das exportações dos laticínios dinamarqueses, bem como para os laticínios em muitos outros países de grande produção de leite. Portanto, é crucial ser capaz de fornecer produtos estáveis de alta qualidade.

Uma descoberta para os laticínios

Os pesquisadores da Universidade Aarhus, em colaboração com o Centro de Inovação da Arla, desenvolveram um novo método que pode determinar simultaneamente, o teor tanto das ligações cruzadas, como os marcadores de reação de Maillard – e até mesmo de uma forma significativamente mais inteligente, de acordo com um dos pesquisadores da equipe de estudo, o professor assistente do Departamento de Ciência de Alimentos da Universidade de Aarhus, Søren Drud-Heydary Nielsen.

Inicialmente eles desenvolveram um método para medir a formação desses aminoácidos modificados, que é o resultado das ligações cruzadas formadas entre resíduos de aminoácidos específicos nas proteínas, que podem levar à formação de agregados – o fenômeno que proteínas se juntam em associações maiores, que podem afetar o aspecto nutricional em relação à digestão e absorção.

“A formação das ligações cruzadas que estamos medindo se dá por meio da ligação de aminoácidos, onde um deles é o aminoácido essencial, lisina. Portanto, sua formação pode diminuir a quantidade da lisina nutricional disponível. Além do mais, a formação dessas ligações cruzadas inter e intramolecular podem impedir o acesso da enzima digestiva ao local de clivagem das proteínas, diminuindo a digestibilidade da proteína. A formação de ligações cruzadas também resulta em alterações estruturais das proteínas, que podem afetar a funcionalidade de diferentes formas”, observou Nielsen.

Os pesquisadores desenvolveram ainda mais o método para incluir também marcadores em diferentes estágios da reação de Maillard, o que pode resultar no desenvolvimento de aroma, sabor e cor indesejáveis.

Maior precisão e preparação mais simples

A equipe pode agora medir o teor desses processos formados durante o armazenamento por diferentes mecanismos moleculares, e fazer isso ao mesmo tempo, com grande precisão e muito mais simples, o que é crucial para examinar a qualidade da proteína após o processamento.

O método de análise mais preciso e eficiente pode ter um maior impacto para assegurar, no futuro, a qualidade de produtos que contenham proteína. “Você pode, por exemplo, perceber que agregados são formados em produtos que contenham proteína, como o leite longa vida UHT, especialmente quando estocado em altas temperaturas. Agora é possível examinar quando a explicação é encontrada em alguns dos mecanismos que não fomos capazes de medir em grau suficientemente elevado antes. Quando você conhece o teor exato da lisinoalanina e da lantionina, fica mais fácil descobrir porque e o que impulsiona sua formação”, afirma.

Acesse aqui a matéria na íntegra

Foto de capa: "Arla UHT Milk" by bfishadow is licensed under CC BY 2.0